next up previous contents
Next: Andra receptorkanaler Up: Synapsers integrativa verkan Previous: Inhibition genom GABA och   Contents

Molekylär struktur för synaptiska Glutamat- GABA- och Glycinreceptorerkanaler

GABA$ _{A}$- och glycin-receptorkanaler har en molekylär struktur som påminner om den för ACh. Bägge består av fem subenheter varav GABA$ _{A}$-receptorkanalen består av två $ \alpha$-, två $ \beta$- och en $ \gamma$-subenhet. GABA kan binda till vilken som helst av dessa fem. Glycin receptor-kanalen består av tre $ \alpha$- och två $ \beta$-subenheter. Glycin binder primärt till $ \alpha$. Precis som för ACh-receptorkanaler utgörs GABA- och glycin-receptorerna transmembrana delar av fyra hydrofoba domäner M1-M4 och även för dessa är M2 den domänen som utgör själva jonkanalen. Tvärtemot ACh-kanalreceptorer innehåller de positiva istället för negativa laddningar, och selekterar således anjoner.

Glutamat-receptorer är multimera proteiner som består av fyra subenheter, vilka i sin tur består av tre transmembrana $ \alpha$-helixar och en loop mellan de andra och första av dessa. Denna loop tros vara själva kanalen.

AMPA och NMDA förekommer på vissa ställe bägge två postsynaptiskt. På andra ställen förekommer dock endast NMDA. Denna klustring och lokalisering styrs av ett protein kallat PSD-95 vilket binder via s k PDZ domäner till NMDA och lokaliserar denna kanaltyp postsynaptiskt.


next up previous contents
Next: Andra receptorkanaler Up: Synapsers integrativa verkan Previous: Inhibition genom GABA och   Contents
Bengt Ljungquist 2007-01-20